Prof. Dr. Thorsten Friedrich
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Biologie,
Chemie & Pharmazie
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Kontakt
Institut für Biochemie
Albertstr. 21, 79104 Freiburg
Telefon: +49(0) 761 / 203-6060
E-Mail: thorsten.friedrich@uni-freiburg.de
Webseite: https://www.taim.uni-freiburg.de/members/friedrich
Mitgliedschaft
Spemann Graduiertenschule für Biologie und Medizin
siehe auch hier
Fachgebiete
- NADH Dehydrogenase
- Stichworte: Respiratorischer Komplex I; Energiewandelnde NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, NADH Dehydrogenase; Flavinmononukleotid; Eisen-Schwefel-Zentren
Beschreibung: Der erste Enzymkomplex der Oxidativen Phosphorylierung ist die NADH:Ubichinon Oxidoreduktase, der auch respiratorischer Komplex I genannt wird. Er überträgt 2 Elektronen von NADH auf Ubichinon und koppelt diese Redoxreaktion mit der Translokation von 4 Protonen über die Membran. An der Elektronenübertragung sind als bekannte Kofaktoren ein Flavinmononukleotid, bis zu acht verschiedene Eisen-Schwefel-Zentren beteiligt. Der tierische Komplex besteht aus mindestens 46 verschiedenen Proteinuntereinheiten. Zusammen geben sie dem Komplex eine molekulare Masse von 1 Million. Dieser äußerst komplexe Aufbau und das Fehlen von hochaufgelösten Strukturdaten sind der Grund dafür, dass über den Mechanismus des respiratorischen Komplex I erst sehr wenig bekannt ist. Eine Fehlfunktionen dieses Komplexen in Menschen ist wahrscheinlich die Ursache für viele verschiedene neurodegenerative Erkrankungen. - Protein-Spektroskopie
- Stichworte: ESR; EPR; UV/vis; FTIR; Redox-Vorgänge; Elektronentransport
Beschreibung: Die Membranenzyme der oxidativen Phosphorylierung übertragen Elektronen, die bei der Dehydrierung von Nährstoffen anfallen, auf Sauerstoff. Dieser biologische Elektronentransport wird von verschiedenen Nicht-Proteinkomponenten der Enzyme gewährleistet, wie z.B. Flavine, Eisen-Schwefel-Zentren, Chinone, und Kupfer-Ionen. Die Eigenschaften und die Reaktivität dieser so genannten Kofaktoren lassen sich mit spektroskopischen Methoden beschreiben.
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